W zapaleniu trzustki wzrasta trzykrotnie. Amylaza wskaże też stan jelit i nerek

Alfa-amylaza jest enzymem, należącym do klasy hydrolaz. Oznacza to, że do jego działania enzymatycznego potrzebna jest woda. Hydrolizuje on losowe wiązania α−1,4−glikozydowe cukrów złożonych, w wyniku czego powstają oligosacharydy, które mogą zostać poddane dalszej obróbce enzymatycznej i wchłanianiu. U ludzi alfa-amylaza wytwarzana jest przez wiele różnych narządów, m.in. w śluzówce jelita, w nerkach, mięśniach, płucach, płynie mózgowo - rdzeniowym czy w skórze, ale najważniejsze dla nas z klinicznego punktu widzenia są dwa inne miejsca: ślinianki i trzustka.

Ze względu na fakt, iż dwie frakcje alfa-amylazy - obecna w ślinie i trzustkowa - wytwarzane są w największej ilości, pełnią one najistotniejszą rolę w badaniach klinicznych. Z powodu miejsca wytwarzania frakcje te nazywamy alfa-amylazą ślinową (SAA - salivary alpha - amylase) i alfa-amylazą trzustkową. Ślina i sok trzustkowy, który wydostaje się do światła jelita, to "miejsca", w których alfa-amylaza jest najbardziej aktywna enzymatycznie.

Ślinowa frakcja enzymu działa w jamie ustnej i przełyku, do których wydzielana jest przez ślinianki. Zapoczątkowuje ona rozkład enzymatyczny cukrów złożonych do maltozy i dekstryn. Nadtrawione w ten sposób cukry przechodzą do żołądka, gdzie SAA inaktywowana jest przez kwaśne pH soku żołądkowego.

Po dostaniu się do światła jelita cienkiego, trawienie cukrów przejmuje amylaza trzustkowa, pochodząca z soku trzustkowego, który specjalnymi przewodami doprowadzony zostaje z trzustki do jelit. Co ciekawe, wydzielanie alfa-amylazy trzustkowej pobudzane jest przez insulinę, która sama w sobie jest także produktem wydzielniczym trzustki i która reaguje na obecność glukozy w świetle jelita. Jej profil trawienia jest taki sam, jak formy ślinowej tego enzymu. Jest to spowodowane faktem, iż SAA i amylaza trzustkowa są izoenzymami, czyli formami tego samego enzymu, katalizującymi te same reakcje, ale różniącymi się niektórymi właściwościami fizyczno - chemicznymi, jak. np. optimum pH, w którym działają, sekwencją aminokwasową czy pochodzeniem. Co ciekawe, udowodniono, że u ludzi SAA jest pochodną alfa-amylazy trzustkowej.

Głównym zastosowaniem klinicznym alfa-amylazy jest określanie jej aktywności w surowicy w diagnostyce OZT - ostrego zapalenia trzustki. Zgodnie z wytycznymi klasyfikacji Atlanta z 2012 roku trzykrotny wzrost aktywności tego enzymu w surowicy powyżej górnej granicy zakresu referencyjnego jest jednym z trzech kryteriów diagnostycznych, świadczących o OZT. Pozostałe dwa to ból nadbrzusza i badania obrazowe, sugerujące zapalenie trzustki. W diagnostyce OZT, zamiennie ze wzrostem aktywności alfa-amylazy trzustkowej, używa się jako kryterium diagnostycznego wzrostu aktywności lipazy trzustkowej.

OZT cechuje szybki wzrost i szybki spadek aktywności alfa-amylazy: aktywność enzymatyczna wzrasta między 3. a 6. godzinami od pojawienia się objawów i powinna spadać już w drugiej dobie, a wartości normalne osiągnąć między 3. a 5. dniem od pojawienia się objawów. Dłuższy czas podwyższonej aktywności enzymatycznej stanowi niedobre rokowanie w OZT i sugeruje pojawienie się powikłań. OZT zawsze leczy się w warunkach szpitalnych ze względu na ciężki i bolesny przebieg oraz liczne powikłania.

Należy pamiętać, że OZT nie jest jedyną chorobą, która będzie powodować wzrost aktywności alfa-amylazy w surowicy. Do pozostałych jednostek, wywołujących wzrost aktywności tego enzymu należą:

• perforacja wrzodu żołądka lub dwunastnicy,
• zapalenie ślinianek,
• ostra niewydolność nerek,
• ciąża pozamaciczna,
• niedrożność jelit,
• urazy mechaniczne brzucha. 

Jednym z nowszych odkryć z zakresu badań klinicznych jest zastosowanie ślinowej frakcji alfa-amylazy do badania stresu fizjologicznego. Odkryto, że SAA może być biomarkerem stresu, ponieważ jej poziom regulowany jest przez autonomiczny układ nerwowy, a konkretnie - przez jego część współczulną, która jest odpowiedzialna za słynną już reakcję "walcz lub uciekaj". 

W sytuacjach stresu organizm uwalnia katecholaminy, takie jak adrenalina i noradrenalina, co skutkuje wzrostem aktywności układu współczulnego. To z kolei pobudza wydzielanie SAA przez ślinianki, co znajduje odzwierciedlenie w poziomie aktywności ślinowej frakcji amylazy. Dzięki temu powstają już pierwsze prace naukowe, nakierowane na badanie poziomu stresu w odpowiedzi na wymagania środowiskowe, takie jak praca, wyzwania społeczne czy intensywny wysiłek.

Najczęściej do badania poziomu amylazy wybiera się surowicę krwi, a pobranie, podobnie, jak w przypadku innych badań z krwi, przeprowadza się z żyły łokciowej. Co istotne, wartości referencyjne alfa-amylazy określone są dla warunków "na czczo", należy zatem zachować co najmniej dziesięciogodzinny odstęp między pobraniem krwi, a ostatnim posiłkiem poprzedniego dnia.

Wartości referencyjne dla alfa-amylazy w surowicy krwi wynoszą 53 - 123 U/l.

Podwyższona aktywność enzymatyczna występuje w chorobach, o których więcej w poprzednim akapicie. Obniżenie aktywności wskazuje na trwałe uszkodzenie trzustki, niektóre choroby wątroby lub mukowiscydozę. Ze względu na dość specyficzne spektrum przydatności klinicznej, oznaczanie aktywności enzymu w osoczu ma sens tylko w przypadku uzasadnionych podejrzeń i na zlecenie lekarza.

Źródła:

Dembińska - Kieć A., Naskalski J. W. (red.), Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej, Urban & Partner, Wrocław 2002.

Praca zbiorowa, Interna Szczeklika 2023, Medycyna Praktyczna, Kraków 2023

CZYTAJ TAKŻE:

Doskwiera ci uczucie ciężkości lub ból żołądka? To może być Helicobacter pylori. Jak go wykryć?

Co jeść, a czego unikać, by "wyciszyć" wrzody żołądka? Zasady diety wrzodowej

Masz dziwne smaki? Organizm próbuje uzupełnić to, czego mu brakuje